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Text File  |  1995-03-04  |  3.0 KB  |  55 lines
  1. ***************************************
  2. * Beta-ketoacyl synthases active site *
  3. ***************************************
  4.  
  5. Beta-ketoacyl-ACP synthase   (EC  2.3.1.41)  (KAS)  [1]  is  the  enzyme  that
  6. catalyzes the  condensation of  malonyl-ACP with the growing fatty acid chain.
  7. It is found as a component of the following enzymatic systems:
  8.  
  9.  - Fatty acid synthetase (FAS),  which catalyzes  the formation  of long-chain
  10.    fatty acids  from  acetyl-CoA, malonyl-CoA and NADPH.  Bacterial  and plant
  11.    chloroplast FAS are composed of eight separate subunits which correspond to
  12.    different enzymatic  activities;    beta-ketoacyl  synthase is one of these
  13.    polypeptides. Fungal FAS consists of two multifunctional proteins, FAS1 and
  14.    FAS2; the  beta-ketoacyl  synthase domain  is  located  in  the  C-terminal
  15.    section of FAS2. Vertebrate FAS consists of a single multifunctional chain;
  16.    the beta-ketoacyl synthase domain is located in the N-terminal section [2].
  17.  - The multifunctional 6-methysalicylic acid synthase (MSAS) from  Penicillium
  18.    patulum [3].  This is a multifunctional enzyme involved in the biosynthesis
  19.    of a  polyketide  antibiotic  and  which has a KAS domain in its N-terminal
  20.    section.
  21.  - Polyketide antibiotic  synthase enzyme systems.   Polyketides are secondary
  22.    metabolites produced by microorganisms and plants from simple  fatty acids.
  23.    KAS is   one  of  the  components  involved  in  the  biosynthesis  of  the
  24.    Streptomyces polyketide  antibiotics  granatacin [4],  tetracenomycin C [5]
  25.    and erythromycin.
  26.  - Emericella nidulans  multifunctional  protein  Wa.  Wa  is  involved in the
  27.    biosynthesis of  conidial  green  pigment.  Wa  is  protein  of 216 Kd that
  28.    contains a KAS domain.
  29.  - Rhizobium nodulation protein nodE, which probably acts as  a  beta-ketoacyl
  30.    synthase in the synthesis of the nodulation Nod factor fatty acyl chain.
  31.  
  32. The condensation reaction is a two step process:  the  acyl  component  of  an
  33. activated acyl primer is transferred to a  cysteine residue  of the enzyme and
  34. is then condensed with an activated malonyl donor with the concomitant release
  35. of carbon  dioxide.  The  sequence  around  the  active  site cysteine is well
  36. conserved and can be used as a signature pattern.
  37.  
  38. -Consensus pattern: G-x(4)-[LIVMAP]-x(2)-[AGC]-C-[STA](2)-[STAG]-x(3)-[LIVMF]
  39.                     [C is the active site residue]
  40. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  41. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 5.
  42. -Last update: June 1994 / Text revised.
  43.  
  44. [ 1] Kauppinen S., Siggaard-Andersen M., von Wettstein-Knowles P.
  45.      Carlsberg Res. Commun 53:357-370(1988).
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  47.      Eur. J. Biochem. 198:571-579(1991).
  48. [ 3] Beck J., Ripka S., Siegner A., Schiltz E., Schweizer E.
  49.      Eur. J. Biochem. 192:487-498(1990).
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  53.      Hopwood D.A.
  54.      EMBO J. 8:2717-2725(1989).
  55.